Zur Proteinreinigung stehen im Stand der Technik mehrere Standardverfahren zur Verfügung. Eine grobe Auftrennung von Proteingemischen kann relativ leicht nach ihrer Größe (Gelfiltration) oder ihrer Ladung (Ionenaustauschchromatograhie) erfolgen. Die effizienteste Methode aber ist die Affinitätschromatographie, bei der das Proteingemisch mit einer festen Phase equilibriert wird, welche auf ihrer Oberfläche eine hohe Dichte von Haftgruppen trägt, die spezifisch mit dem Zielprotein wechselwirken und es daher auf dem Träger, z.B. einem Harz anreichern. Anschließende milde Ablösung der zurückgehaltenen Proteine führt zu einer aufkonzentrierten, im Idealfall reinen Lösung des Zielproteins.